artikel kesehatan

Nama : jaka maulidi rachman

Nama Cantik : Prelonefrin

HAEMOGLOBIN (Hb)

Haemoglobin adalah Sebuah substansi didalam sel darah merah (erithrocyte) dan tanggung jawab masing-masing warna, terdiri dari pigmen haeme (zat besi - berisi porphyrin) terkait dengan protein globin. Haemoglobin memiliki sifat unik dapat menyatu dengan oksigen dan merupakan pengangkut oksigen ke seluruh tubuh. Haemoglobin membawa oksigen dalam aliran darah melewati paru-paru dan bersama dengan darah sampai ke jaringan tubuh. Darah biasanya mengandung 12-18 g / dl dari hemoglobin.

Merah Darah, Darah Biru

Pernah bertanya-tanya mengapa pembuluh darah terlihat biru? Darah beroksigen adalah merah terang: ketika Anda dipotong, darah yang Anda lihat adalah darah beroksigen brilian merah. Darah terdeoksigenasi adalah ungu: ketika Anda menyumbangkan darah atau memberikan sampel darah di kantor dokter, itu ditarik ke dalam tabung penyimpanan jauh dari oksigen, sehingga Anda dapat melihat ini warna ungu gelap. Namun, darah terdeoksigenasi ungu tampak biru karena mengalir melalui pembuluh darah kita, terutama pada orang dengan kulit yang adil. Hal ini karena cara yang warna yang berbeda dari perjalanan cahaya melalui kulit: cahaya biru tercermin dalam lapisan permukaan kulit, sedangkan lampu merah menembus lebih dalam. Darah gelap di vena menyerap sebagian besar ini lampu merah (serta setiap cahaya biru yang membuatnya dalam yang jauh), sehingga apa yang kita lihat adalah cahaya biru yang tercermin di permukaan kulit. Beberapa organisme seperti siput dan kepiting, di sisi lain, menggunakan tembaga untuk mengangkut oksigen, sehingga mereka benar-benar memiliki darah biru.

Hemoglobin adalah protein yang membuat merah darah. Ini terdiri dari empat rantai protein, dua rantai alfa dan dua rantai beta, masing-masing dengan kelompok cincin seperti heme yang mengandung atom besi. Oksigen mengikat reversibel terhadap atom besi dan diangkut melalui darah. Setiap rantai protein yang mirip dengan struktur mioglobin (disajikan dalam Molekul Januari 2000 of the Month), protein yang digunakan untuk menyimpan oksigen dalam otot dan jaringan lain. Namun, empat rantai hemoglobin memberikan beberapa keuntungan tambahan, seperti yang dijelaskan pada halaman berikutnya.

Penggunaan dan Penyalahgunaan Hemoglobin

Selain mengangkut oksigen, hemoglobin dapat mengikat dan mengangkut molekul lain seperti oksida nitrat dan karbon monoksida. Nitrat oksida mempengaruhi dinding pembuluh darah, menyebabkan mereka untuk bersantai. Hal ini pada gilirannya mengurangi tekanan darah. Studi terbaru menunjukkan bahwa oksida nitrat dapat mengikat residu sistein tertentu dalam hemoglobin dan juga untuk besi dalam kelompok heme, seperti yang ditunjukkan pada 1buw entri PDB. Dengan demikian, hemoglobin berkontribusi terhadap pengaturan tekanan darah dengan mendistribusikan oksida nitrat melalui darah. Karbon monoksida, di sisi lain, adalah gas beracun. Ini mudah menggantikan oksigen pada kelompok heme, seperti yang terlihat dalam 2hco entri PDB dan banyak lainnya, membentuk kompleks yang stabil yang sulit untuk menghapus. Ini penyalahgunaan heme kelompok mengikat blok oksigen normal dan transportasi, mencekik sel-sel di sekitarnya.

Buatan Darah

Transfusi darah telah menyelamatkan hidup orang banyak. Namun, kebutuhan untuk pencocokan golongan darah, kehidupan singkat dari darah yang disimpan, dan kemungkinan kontaminasi masih keprihatinan utama. Pemahaman tentang cara kerja hemoglobin, didasarkan pada dekade penelitian biokimia dan struktur kristalografi banyak, telah mendorong pencarian untuk pengganti darah dan darah buatan. Pendekatan yang paling jelas adalah dengan menggunakan larutan hemoglobin murni untuk mengganti darah yang hilang. Tantangan utama adalah menjaga rantai protein hemoglobin empat bersama-sama. Dengan tidak adanya casing pelindung dari sel darah merah, empat rantai cepat berantakan. Untuk menghindari masalah ini, novel molekul hemoglobin telah dirancang di mana dua dari empat rantai secara fisik terhubung bersama-sama, seperti yang ditunjukkan pada 1c7d entri PDB. Dalam struktur itu, dua tambahan glisin residu membentuk hubungan antara dua rantai, mencegah perpisahan mereka dalam larutan.

Hemoglobin Cousins

Melihat melalui PDB, Anda akan menemukan banyak molekul hemoglobin yang berbeda. Anda dapat menemukan struktur terobosan Max Perutz hemoglobin kuda di 2dhb masuk, ditampilkan dalam gambar di sini. Ada struktur hemoglobin manusia, baik dewasa dan janin. Anda juga dapat menemukan hemoglobin yang tidak biasa seperti leghemoglobin, yang ditemukan dalam kacang-kacangan. Diperkirakan untuk melindungi oksigen-sensitif bakteri yang memperbaiki nitrogen dalam akar tanaman polongan. Dalam beberapa tahun terakhir beberapa sepupu hemoglobin disebut "hemoglobin terpotong" telah diidentifikasi, seperti hemoglobin dalam 1idr entri PDB, yang memiliki beberapa bagian dari struktur klasik diedit. Satu-satunya fitur yang benar-benar dilestarikan dalam subfamili protein adalah asam amino histidin yang mengikat besi heme.

Kerjasama membuatnya lebih mudah

Hemoglobin adalah mesin molekul yang luar biasa yang menggunakan perubahan struktural gerak dan kecil untuk mengatur aksinya. Oksigen mengikat di empat lokasi heme pada hemoglobin tidak terjadi secara bersamaan. Setelah heme pertama mengikat oksigen, memperkenalkan perubahan kecil dalam struktur rantai protein yang sesuai. Perubahan ini menyenggol rantai tetangga menjadi bentuk yang berbeda, membuat mereka mengikat oksigen lebih mudah. Dengan demikian, sulit untuk menambahkan molekul oksigen pertama, tetapi mengikat molekul oksigen kedua, ketiga dan keempat akan semakin mudah dan lebih mudah. Ini memberikan keuntungan besar dalam fungsi hemoglobin. Ketika darah di paru-paru, di mana oksigen berlimpah, oksigen mudah mengikat subunit pertama dan kemudian dengan cepat mengisi yang tersisa. Kemudian, seperti darah beredar ke seluruh tubuh, tingkat oksigen turun sedangkan peningkatan karbon dioksida. Dalam lingkungan ini, hemoglobin melepaskan oksigen terikat nya. Segera setelah molekul oksigen pertama menurun, protein mulai mengubah bentuk. Hal ini mendorong tiga sisanya oksigen harus segera dibebaskan. Dengan cara ini, hemoglobin mengangkat beban terbesar mungkin oksigen di paru-paru, dan memberikan semua itu di mana dan kapan diperlukan.

Dalam hal ini tokoh animasi, kelompok heme dari satu subunit, ditampilkan dalam jendela melingkar kecil, disimpan di satu tempat sehingga Anda dapat melihat bagaimana protein bergerak di sekitarnya ketika oksigen mengikat. Molekul oksigen ditampilkan dalam warna hijau biru. Seperti mengikat atom besi di pusat heme, itu menarik ke atas asam amino histidin pada sisi bawah heme. Ini menggeser posisi sebuah helix alpha keseluruhan, ditampilkan di sini di bawah oranye heme. Gerakan ini disebarkan di seluruh rantai protein dan ke rantai lain, akhirnya menyebabkan gerakan goyang besar dari dua subunit ditampilkan dalam warna biru. Dua struktur yang ditampilkan adalah entri PDB 2hhb dan 1hho.

Download kualitas gambar TIFF tinggi

Bermasalah hemoglobin

Gen-gen untuk rantai protein hemoglobin menunjukkan perbedaan kecil dalam populasi manusia yang berbeda, sehingga urutan asam amino dari hemoglobin sedikit berbeda dari orang ke orang. Dalam kebanyakan kasus perubahan tidak mempengaruhi fungsi protein dan sering bahkan tidak memperhatikan. Namun, dalam beberapa kasus, asam amino yang berbeda menyebabkan perubahan struktural utama. Salah satu contohnya adalah bahwa dari hemoglobin sel sabit, di mana glutamat 6 dalam rantai beta bermutasi ke valin. Perubahan ini memungkinkan bentuk terdeoksigenasi hemoglobin untuk menempel satu sama lain, seperti yang terlihat dalam 2hbs entri PDB, memproduksi serat kaku hemoglobin dalam sel darah merah. Hal ini pada gilirannya deformasi sel darah merah, yang biasanya bentuk disk mulus, menjadi C atau bentuk sabit. Sel-sel yang menyimpang merupakan rapuh dan sering pecah, menyebabkan hilangnya hemoglobin. Hal ini mungkin tampak seperti hal yang seragam buruk, tetapi dalam satu keadaan, sebenarnya keuntungan. Parasit yang menyebabkan malaria penyakit tropis, yang menghabiskan bagian dari siklus hidup mereka di dalam sel darah merah, tidak bisa hidup dalam serat-sel sabit penuh. Jadi orang dengan hemoglobin sel sabit agak tahan terhadap malaria. Keadaan lain yang menyebabkan hemoglobin bermasalah timbul dari ketidakcocokan dalam produksi alpha dan protein beta. Struktur membutuhkan produksi yang sama dari kedua protein. Jika salah satu protein yang hilang, itu mengarah pada kondisi yang disebut Thalassemia.

Menjelajahi Struktur

Anda dapat melihat mengikat oksigen dari dekat dalam dua struktur hemoglobin manusia. 2hhb entri PDB menunjukkan hemoglobin tanpa oksigen terikat. Dalam gambar ini, heme terlihat ujung-on dengan atom besi berwarna emas. Anda dapat melihat histidin kunci mencapai di sisi bawah untuk mengikat pada atom besi. Dalam 1hho entri PDB, oksigen telah terikat besi, menariknya ke atas. Hal ini pada gilirannya, menarik di bawah histidin, yang kemudian menggeser lokasi dari rantai protein keseluruhan. Perubahan ini ditularkan seluruh protein, pada akhirnya menyebabkan pergeseran besar dalam bentuk yang mengubah kekuatan mengikat dari situs tetangga.

Gambar ini dibuat dengan Rasmol. Anda dapat membuat gambar yang sama dengan mengklik pada kode aksesi dan memilih salah satu pilihan di bawah Struktur View. Perhatikan bahwa 1hho entri PDB hanya berisi dua dari empat rantai dalam struktur hemoglobin. Namun, Explorer Struktur halaman untuk 1hho berisi gambar yang matikan antara molekul biologis dan unit asimetris. Hal ini juga berisi link download untuk kedua koordinat (di bawah menu "File") serta gambar (di bawah menu "Visualisasi") dari molekul biologis.